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技術 細菌の付着防止

出願人 ノボザイムスアクティーゼルスカブ
発明者 クラウスゴーリリリアンエーバタンバルトセンマリーアーレセン−ホルム
出願日 2013年12月9日 (5年7ヶ月経過) 出願番号 2015-546046
公開日 2016年3月10日 (3年4ヶ月経過) 公開番号 2016-507597
状態 特許登録済
技術分野
  • -
主要キーワード 計測シリンダ SLタイプ レミッション 過酸化物ベース 非飛散性 カルボキシメチルイヌリン 二重カラム きまり
関連する未来課題
重要な関連分野

この項目の情報は公開日時点(2016年3月10日)のものです。
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課題・解決手段

概要

背景

Tシャツ又はスポーツウエアなどの洗濯物品目を使用するとき、これらは、使用者の身体又はそれ以外に、それらが使用された環境からの細菌にさらされる。これらの細菌は、悪臭発生源であり、使用後に生じるが、洗浄後であっても残留する場合がある。この悪臭の理由は、細菌が生地表面に付着するためである。生地に付着しているため、細菌は、洗浄後も残留して、引き続き悪臭の発生源となり得る。

国際特許出願:国際公開第2011/098579号パンフレットは、菌膜破壊及び阻止のための細菌デオキシリボヌクレアーゼ化合物並びに方法に関する。

概要

本発明は、1種又は複数のアニオン界面活性剤プロテアーゼリパーゼクチナーゼアミラーゼカルボヒドラーゼセルラーゼペクチナーゼマンナーゼアラビナーゼ、ガラクタナーゼキシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びにデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)を含む洗剤組成物に関する。

目的

本発明は、デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)を含む洗剤組成物、生地の洗浄方法、本方法により洗浄される生地、並びに洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減、再付着防止、及び生地の白色度の維持若しくは向上を目的とする

効果

実績

技術文献被引用数
1件
牽制数
3件

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請求項1

請求項2

前記組成物が、10〜40w/w%の界面活性剤、4〜50w/w%のビルダー及び0〜5w/w%のポリマー、並びに任意選択充填剤溶媒及び酵素安定剤を含む、請求項1に記載の組成物。

請求項3

前記DNaseが、バチルス属(Bacillus)から取得可能である、請求項1又は2のいずれか一項に記載の組成物。

請求項4

前記洗剤組成物が、アシネトバクター属(Acinetobactersp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobiumsp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonassp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacteriumsp.)、ミクロコッカスルテウス(Micrococcusluteus)、シュードモナス属(Pseudomonassp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcusepidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonassp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又は前記細菌が付着していた表面からそれらを放出させることができる、請求項1〜3のいずれか一項に記載の組成物。

請求項5

前記組成物が、湿った及び/又は乾いた洗濯物からの悪臭を低減することができる、請求項1〜4のいずれか一項に記載の組成物。

請求項6

前記組成物が、湿った及び/又は乾いた洗濯物からのE−2−ノネナールを低減することができる、請求項1〜5のいずれか一項に記載の組成物。

請求項7

a.DNase又は請求項1〜6のいずれか一項に記載の組成物を含む洗浄液生地暴露するステップ、b.少なくとも1回の洗浄サイクルを完了するステップ;及びc.任意選択で前記生地をすすぐステップを含む、生地の洗浄方法

請求項8

前記洗浄液の温度が、5℃〜95℃の範囲、又は10℃〜80℃の範囲、又は10℃〜70℃の範囲、又は10℃〜60℃の範囲、又は10℃〜50℃の範囲、又は15℃〜40℃の範囲、又は20℃〜30℃の範囲である、請求項7に記載の方法。

請求項9

前記生地の白色度が維持又は改善される、請求項1〜8のいずれか一項に記載の方法。

請求項10

汚れ再付着が低減される、請求項1〜9のいずれか一項に記載の方法。

請求項11

請求項7〜10のいずれか一項に記載の方法により洗浄される生地。

請求項12

洗濯物及び/又は生地から悪臭を低減することを目的とするデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)の使用。

請求項13

生地上のE−2−ノネナールの量を減少させることを目的とする、請求項12に記載の使用。

請求項14

生地の白色度を維持又は改善することを目的とするDNaseの使用。

請求項15

洗浄サイクル中の汚れの再付着を低減することを目的とするDNaseの使用。

技術分野

0001

配列表の参照
本出願は、コンピュータ読み取り可能な形態の配列表を含む。このコンピュータで読み取り可能な形態は、参照により本明細書に組み込まれる。

0002

本発明は、デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)を含む洗剤組成物生地洗浄方法、本方法により洗浄される生地、並びに洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減、再付着防止、及び生地の白色度の維持若しくは向上を目的とするDNaseの使用に関する。

背景技術

0003

Tシャツ又はスポーツウエアなどの洗濯物品目を使用するとき、これらは、使用者の身体又はそれ以外に、それらが使用された環境からの細菌にさらされる。これらの細菌は、悪臭の発生源であり、使用後に生じるが、洗浄後であっても残留する場合がある。この悪臭の理由は、細菌が生地表面に付着するためである。生地に付着しているため、細菌は、洗浄後も残留して、引き続き悪臭の発生源となり得る。

0004

国際特許出願:国際公開第2011/098579号パンフレットは、菌膜破壊及び阻止のための細菌デオキシリボヌクレアーゼ化合物並びに方法に関する。

発明が解決しようとする課題

0005

本発明は、実生活の洗濯物品目における細菌の多様性の研究からのデータ(実施例1)に基づくものである。24の細菌及び真菌コロニーが、洗濯物品目から単離され、その多くは、非常に不快な臭い/悪臭を発生した。

0006

本発明は、洗浄中、生地表面へのいくつかの特定の細菌の付着を低減することにより、臭いの問題の解決策を提供する。選択される細菌は、非常に不快な臭いの発生源であり、これらは、実生活の洗濯物品目から単離した。

課題を解決するための手段

0007

本発明は、1種又は複数のアニオン界面活性剤プロテアーゼリパーゼクチナーゼアミラーゼカルボヒドラーゼセルラーゼペクチナーゼマンナーゼアラビナーゼ、ガラクタナーゼキシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びにデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)を含む洗剤組成物を提供する。

0008

本発明は、さらに、生地を洗浄する方法であって、
a.DNase又は本発明の洗剤組成物を含む洗浄液に生地を暴露するステップ
b.少なくとも1回の洗浄サイクルを完了するステップ;及び
c.任意選択で生地をすすぐステップ
を含む方法にも関する。

0009

本発明はさらに、本発明の方法に従い洗浄した生地にも関する。

0010

また、本発明は、洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減、洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減、再付着防止、並びに生地の白色度の維持若しくは向上を目的とするデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)の使用に関する。

0011

定義
酵母洗浄力利益:用語「酵母洗浄力利益」は、本明細書において、酵素を含まない同じ洗剤と比較して、酵素が洗剤に付加しうる有利な効果として定義される。酵母によって提供され得る重要な酵母洗浄力利益は、洗浄及び/又はクリーニング後に目に見え汚れを全く、又はほとんど残さないしみの除去、洗浄工程中に放出された汚れの再付着の防止又は低減(再付着防止とも呼ばれる効果)、本来白色であったが、使用と洗浄を繰り返すうちに、灰色又は黄色がかった外観を帯びてきた生地の白色度の完全若しくは部分的回復(白色化とも呼ばれる効果)である。生地ケア利益は、触媒によるシミの除去又は汚れの再付着防止とは直接関連しないが、これも酵素洗浄力利益にとって重要である。こうした生地ケア利益の例としては、1つの布地から別の布地、又は同じ布地の別の部分への染料移りの防止又は低減(染料移り阻害又は移染防止とも呼ばれる効果)、ピリング傾向を低減するか、又は既に存在するピル又は毛羽を除去するための布地表面から突出又はちぎれた繊維の除去(ピリング防止とも呼ばれる効果)、布地柔軟性の改善、布地の色彩明瞭化、並びに布地又は衣服の繊維内に閉じ込められた粒状の汚れの除去がある。酵母漂白も、さらに別の酵母洗浄力利益であり、ここで、過酸化水素又は他の過酸化物などの漂白成分の形成を触媒するために、触媒活性が一般に用いられる。

0012

生地:用語「生地」は、ヤーン、ヤーン中間体、繊維、不織材料、天然材料合成材料、及び任意の他の生地、これらの材料から製造される布地などの任意の生地材料、並びに布地から製造される製品(例えば、衣服及びその他の製品)を意味する。生地又は布地は、ニット、織布、デニム、不織布、フェルト、ヤーン、及びタオル地の形態であってよい。生地は、綿、アマ/リネンジュートラミーサイザルアサ若しくはコイヤを含む天然セルロース系、又はビスコースレーヨン酢酸セルロース繊維トライセル)、リヨセル若しくはこれらのブレンドを含む人造セルロース系(例えば、木材パルプ由来)などのセルロースベースのものであってもよい。生地又は布地は、羊毛ラクダ、カシミア、モヘアウサギ及びを含む天然ポリアミド、又はナイロンアラミドポリエステルアクリルポリプロピレン及びスパンデックスエラスタン、若しくはこれらのブレンドを含む合成ポリマーなどの非セルロースベースのもの、並びにセルロースベース及び非セルロースベース繊維のブレンドであってもよい。ブレンドの例としては、綿及び/若しくはレーヨン/ビスコースと、羊毛、合成繊維(例えば、ポリアミド繊維アクリル繊維ポリエステル繊維ポリ塩化ビニル繊維ポリウレタン繊維ポリ尿素系繊維アラミド繊維)及び/若しくはセルロース含有繊維(例えば、レーヨン/ビスコース、ラミー、アマ/リネン、ジュート、酢酸セルロース繊維、リヨセル)などの1種又は複数のコンパニオン材料とのブレンドがある。布地は、通常の洗浄可能な洗濯物、例えば、家庭の汚れた洗濯物であってもよい。布地又は衣服という用語を用いる場合、さらに広義の用語「生地」も含むものとする。

0013

改善された洗浄性能:用語「改善された洗浄性能」は、本明細書において、例えば、悪臭又は汚れ除去の向上により、DNaseを含まない標準洗剤組成物の洗浄性能と比較して、向上した洗浄性能を示す、DNase含有洗剤組成物として定義される。

0014

白色度:用語「白色度」は、本明細書では、様々な地域において、また、様々な消費者にとって異なる意味を有する広義の用語として定義される。白色度の減少は、例えば、灰色化、黄色化、又は蛍光増白剤色調剤の除去に起因し得る。灰色化及び黄色化は、汚れ再付着、身体の汚れ、鉄及び銅イオン又は染料移りによる着色に起因し得る。白色度は、以下に挙げる課題からの1つ又は複数を含み得る:着色剤又は染料の作用;汚れの不完全な除去(例えば、身体の汚れ、皮脂など);再付着(対象物の灰色化、黄色化、又はその他の変色)(除去された汚れは、汚れた又は汚れていない生地の他の部分に再付着する);使用中の生地の化学変化;色彩の明瞭化又は鮮明化。

0015

本発明は、1つ又は複数のアニオン界面活性剤;プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びにデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)を含む洗剤組成物を提供する。

0016

上記洗剤組成物は、
a.DNase又は本発明の洗剤組成物を含む洗浄液に生地を暴露するステップ、
b.少なくとも1回の洗浄サイクルを完了するステップ;及び
c.任意選択で生地をすすぐステップ
を含む、生地の洗浄方法に使用することができる。

0017

本発明はさらに、洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減を目的とする、洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減のためのデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)の使用にも関する。

0018

前述のように、Tシャツ又はスポーツウエアなどの洗濯物品目を使用するとき、これらは、使用者の身体又は、それらが使用されたその他の環境からの細菌に暴露される。これらの細菌は、悪臭の発生源であり、使用後に生じるが、洗浄後であっても残留する場合がある。

0019

このような生地を洗浄すると、洗濯機を開けて、湿った洗濯物品目を取り出すとき、不快な臭いが発生し得る。この臭い又は悪臭は、生地が清潔ではなく、再度洗浄する必要があるという印象を与える。手洗いの洗濯方法であっても、湿った洗濯物品目から悪臭が感じられることがある。

0020

本発明の1つの利点は、湿った洗濯物品目から、すなわち洗濯機を開けるとき、この悪臭が発生しないことである。これにより、家庭及び工業用途での両方で、洗浄工程がより魅力的な作業となる。

0021

本発明の別の利点は、洗濯機又は洗浄液から湿った洗濯物を直接取り出すとき、洗濯物品目に悪臭がなく、それが清潔であると知覚されることである。これにより、2回目、又は3回目の洗浄にかかる時間、費用及び労力が省かれる。これは、環境にとって極めて大きな利点である。

0022

従来の洗濯方法では、悪臭は、洗濯工程及び乾燥工程を経ても残る場合がある。その結果、生地を使用するときに、悪臭が感じられる。このことは、生地の使用者(すなわち、スポーツ活動が始まる前から臭いのするスポーツウエアを着用しているとき)にとってあまり心地よいことではない。これは、生地の使用者にとってはきまりが悪く、そのため、その生地を着古す前に破棄して、新しいスポーツウエアに替えることになりうる。本発明の使用によりこのことが回避され、これによって、新しい生地のための原料、水、エネルギーなどの限られた資源の使用及び環境の汚染に関して、環境が保護される。

0023

本発明の一実施形態では、洗剤組成物のアニオン界面活性剤は、以下に挙げるものからなる群から選択される:直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩(LAS)、LASの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩(BABS)、フェニルアルカンスルホン酸塩α−オレフィンスルホン酸塩(AOS)、オレフィンスルホン酸塩アルケンスルホン酸塩アルカン−2,3−ジイルビス硫酸塩)、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩及びジスルホン酸塩、アルキル硫酸塩(AS)、例えば、ドデシル硫酸ナトリウム(SDS)、脂肪アルコール硫酸塩(FAS)、第一級アルコール硫酸塩(PAS)、アルコールエーテル硫酸塩(AES若しくはAEOS若しくはFES)、第二級アルカンスルホン塩(SAS)、パラフィンスルホン酸塩(PS)、エステルスルホン酸塩、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、α−スルホ脂肪酸メチルエステル(α−SFMe若しくはSES)、メチルエステルスルホン酸塩(MES)、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニルテトラデセニルコハク酸(DTSA)、アミノ酸脂肪酸誘導体スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は石鹸

0024

一実施形態では、アニオン界面活性剤の量は、1〜40%の範囲、5〜30%の範囲、5〜15%の範囲又は20〜25%の範囲である。

0025

一実施形態では、洗剤ビルダー又は補助ビルダーの量は、0〜65%の範囲、40〜65%の範囲又は40〜65%の範囲である。

0026

本発明の一実施形態では、組成物は、10〜40w/w%の界面活性剤、4〜50w/w%のビルダー及び0〜5w/w%のポリマー、並びに任意選択で充填剤溶媒及び酵素安定剤を含む。

0027

本発明の一実施形態において、洗剤組成物は、
a.1種又は複数のアニオン界面活性剤;
b.プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びに
c.デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)
を含み、ここで、DNaseは、細菌から取得可能である。

0028

一実施形態では、DNaseは、バチルス属(Bacillus)から取得することができる。

0029

本発明の一実施形態において、洗剤組成物は、
a.1種又は複数のアニオン界面活性剤;
b.プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びに
c.デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)
を含み、ここで、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性を有する。

0030

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも85%の同一性を有する。

0031

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも90%の同一性を有する。

0032

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも95%の同一性を有する。

0033

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも97%の同一性を有する。

0034

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも98%の同一性を有する。

0035

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも99%の同一性を有する。

0036

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、100%の同一性を有する。

0037

一実施形態において、本発明の洗剤組成物は、アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカスルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又はそれが付着していた表面から細菌を放出させることができる。一実施形態では、前記表面は、生地表面である。

0038

一実施形態では、組成物は、湿った洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0039

一実施形態では、組成物は、乾いた洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0040

本発明の一実施形態において、洗剤組成物は、
a.1種又は複数のアニオン界面活性剤;
b.プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びに
c.デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)であって、細菌から取得可能であるDNase
を含み、前記組成物は、湿った及び/又は乾いた洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0041

一実施形態では、DNaseは、バチルス属(Bacillus)から取得可能である。

0042

本発明の一実施形態において、洗剤組成物は、
a.1種又は複数のアニオン界面活性剤;
b.プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びに
c.デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)であって、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性を有するDNase
を含み、組成物は、湿った及び/又は乾いた洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0043

本発明の一実施形態において、洗剤組成物は、
a.1種又は複数のアニオン界面活性剤;
b.プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びに
c.デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)であって、細菌から取得可能であるDNase
を含み、組成物は、湿った及び/又は乾いた洗濯物からE−2−ノネナールの量を減少させることができる。

0044

一実施形態において、洗剤組成物は、生地上に存在するE−2−ノネナールの量を、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の80%未満まで減少させることができる。

0045

一実施形態において、洗剤組成物は、生地上に存在するE−2−ノネナールの量を、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の70%未満、60%未満、50%未満、40%未満、30%未満、20%未満、10%未満、若しくは5%未満まで減少させることができるか、又はその量を減少させる。

0046

本発明の一実施形態において、前記組成物は、バー、均質錠剤、2層以上を有する錠剤、1つ又は複数のコンパートメントを有するパウチ、通常若しくはコンパクト粉末顆粒ペーストジェル、又は通常、コンパクト若しくは濃縮液体である。

0047

一実施形態において、前記組成物は、液体洗剤である。一実施形態では、前記組成物は、液体又は顆粒洗剤である。

0048

本発明はさらに、
a.DNaseを含む洗浄液又は請求項1〜14のいずれか一項に記載の洗剤組成物に生地を暴露するステップ、
b.少なくとも1回の洗浄サイクルを完了するステップ;及び
c.任意選択で生地をすすぐステップ
を含む、生地の洗浄方法にも関する。

0049

一実施形態において、前記洗浄液のpHは、7〜10、好ましくは7〜9の範囲であり、例えば7.5である。

0050

一実施形態において、前記洗浄液の温度は、5℃〜95℃の範囲、又は10℃〜80℃の範囲、又は10℃〜70℃の範囲、又は10℃〜60℃の範囲、又は10℃〜50℃の範囲、又は15℃〜40℃の範囲、又は20℃〜30℃の範囲である。

0051

本発明の好ましい実施形態では、前記洗浄液の温度は、20℃〜30℃の範囲、例えば30℃である。

0052

低い温度で洗浄すると、エネルギー消費が抑えられるという利点が得られる。エネルギー消費の低減は、環境に対して有利である。

0053

本発明の一実施形態において、1回目の洗浄サイクル、並びに任意選択で2回目及び3回目の洗浄サイクル中に、生地を洗浄液に暴露する。

0054

一実施形態において、洗浄液に暴露した後、生地をすすぐ。一実施形態では、生地をすすぐ際、コンディショナーを使用する。

0055

本発明の一実施形態において、生地の洗浄方法であって、
a.DNase又は請求項1〜14のいずれか一項に記載の洗剤組成物を含む洗浄液に生地を暴露するステップ、
b.少なくとも1回の洗浄サイクルを完了するステップ;及び
c.任意選択で生地をすすぐステップ
を含み、前記方法のステップa〜cを完了した生地の悪臭が低減される、方法が提供される。

0056

一実施形態において、湿った生地の悪臭が低減される。一実施形態では、乾いた生地の悪臭が低減される。

0057

一実施形態において、本発明は、洗浄された生地に関する。

0058

本発明はさらに、洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減を目的とするデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)の使用にも関する。

0059

一実施形態において、悪臭は、E−2−ノネナールを含む。一実施形態では、本発明は、生地上のE−2−ノネナールの量を減少させるためのDNaseの使用にも関する。

0060

一実施形態において、生地上に存在するE−2−ノネナールの量を、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の80%未満まで減少させる。

0061

一実施形態において、生地上に存在するE−2−ノネナールの量は、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の70%未満、60%未満、50%未満、40%未満、30%未満、20%未満、10%未満若しくは5%未満まで減少するか、又はこの量が減少する。

0062

本発明の一実施形態において、DNaseは、細菌から取得可能である。

0063

一実施形態では、DNaseは、バチルス属(Bacillus)から取得することができる。

0064

DNaseについては、以下にさらに説明する。

0065

本発明の一実施形態において、生地の白色度は維持されるか、あるいは改善される。一実施形態では、洗浄サイクル中、汚れの再付着を低減する。

0066

一実施形態では、本発明は、洗濯物及び/又は生地からの悪臭の低減を目的とするデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)の使用に関する。

0067

DNaseは、通常の使用中に身体との直接接触に暴露され、10〜40℃で洗浄された後、通常の使用中に身体との直接接触に再度暴露された衣類からの悪臭を低減するために用いることができる。

0068

本発明の一実施形態において、DNaseを用いて、生地上のE−2−ノネナールの量を減少させる。生地上に存在するE−2−ノネナールの量は、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の80%未満まで減少する。一実施形態において、生地上に存在するE−2−ノネナールの量は、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の70%未満、60%未満、50%未満、40%未満、30%未満、20%未満、10%未満若しくは5%未満まで減少するか、又はこの量が減少する。

0069

一実施形態では、DNaseを用いて、生地の白色度を維持するか、又は改善する。

0070

一実施形態では、DNaseを用いて、洗浄サイクル中の汚れの再付着を低減する。

0071

DNaseは、細菌、例えば、バチルス属(Bacillus)から取得することができる。

0072

本発明の一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも85%の同一性を有する。

0073

一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも90%の同一性を有する。

0074

一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも95%の同一性を有する。

0075

一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも97%の同一性を有する。

0076

一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも98%の同一性を有する。

0077

一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも99%の同一性を有する。

0078

一実施形態において、DNaseは、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、100%の同一性を有する。

0079

デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)
デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)は、DNA骨格中ホスホジエステル結合加水分解的開裂を触媒し、これによってDNAを分解する任意の酵素である。

0080

本発明によれば、細菌から得ることができるDNaseが好ましく;特に、バチルス属(Bacillus)から取得可能なDNaseが好ましく;とりわけ、枯草菌(Bacillus subtilis)又はバチルスリケニフォルミス(Bacillus licheniformis)から取得可能なDNaseが好ましい。

0081

本発明で用いられるDNaseとして、枯草菌(Bacillus subtilis)に由来する、配列番号1のアミノ酸1〜110(27〜136)として示される、配列番号1の成熟ポリペプチド;又はバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)に由来する、配列番号2のアミノ酸1〜109として示される配列番号2の成熟ポリペプチドが挙げられる。

0082

DNase酵素は、配列番号1のアミノ酸−26〜110(配列番号1のアミノ酸1〜136)又は配列番号2のアミノ酸−33〜109(配列番号2のアミノ酸1〜142)として示されるアミノ酸配列、又は成熟ポリペプチドなどのDNase活性を有するその断片を含むか、又はそれから成る。配列番号1のアミノ酸−26〜110(配列番号1のアミノ酸1〜136)、又は配列番号1のアミノ酸1〜110(配列番号1の27〜136)の断片は、配列番号1のアミノ及び/又はカルボキシル末端から1個又は複数のアミノ酸が欠失したポリペプチドである。配列番号2のアミノ酸−33〜109(配列番号2のアミノ酸1〜142)、又は配列番号2のアミノ酸1〜109(配列番号1の34〜142)の断片は、配列番号2のアミノ及び/又はカルボキシル末端から1個又は複数のアミノ酸が欠失したポリペプチドである。

0083

本発明はまた、前記ポリペプチドと実質的に相同のDNaseポリペプチド、及び/又はその種相同体パラログ又はオルソログ)も提供する。「実質的に相同的な」という用語は、本明細書において、配列番号1若しくは配列番号2のアミノ酸配列と、少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、より好ましくは少なくとも90%、より好ましくは少なくとも95%、さらに好ましくは少なくとも97%同一であり、また最も好ましくは少なくとも99%以上同一であるポリペプチド、又はDNase活性を有するその断片、又はそのオルソログ若しくはパラログを示すために用いられる。

0084

本発明の目的のために、2つのアミノ酸配列同士の配列同一性は、EMBOSSパッケージ(EMBOSS:The European Molecular Biology Open Software Suite,Rice et al.2000,TrendsGenet,16,276−277)、好ましくはバージョン5.0.0以降のNeedleプログラム実装されているNeedleman−Wunschアルゴリズム(Needleman及びWunsch,1970,J.Mol.Biol.48:443−453)を用いて決定する。用いるパラメータは、ギャップオープンペナルティ10、ギャップ伸長ペナルティ0.5、及びEBLOSUM62(BLOSUM62のEMBOSSバージョン)置換マトリックスである。Needle標識された「最長同一性」の出力(−nobriefオプションを用いて得られる)をパーセント同一性として使用し、これは、以下のようにして算出する:
(同一の残基×100)/(アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップ総数

0085

別の実施形態では、配列番号1又は配列番号2のDNaseは、1つ又は複数(例えば、いくつか)の位置に置換、欠失、及び/又は挿入を含む。一実施形態では、配列番号1又は配列番号2の成熟ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失、及び/又は挿入は、10以下、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、6つ、7つ、8つ又は9つである。アミノ酸変化は、軽度のもの、すなわち、タンパク質の折り畳み及び/又は活性に有意に影響しない保存的アミノ酸置換若しくは挿入;典型的には1〜30個のアミノ酸の微小な欠失;アミノ末端メチオニン残基のような微小なアミノ末端若しくはカルボキシ末端伸長;20〜25残基までの微小なリンカーペプチド;あるいは、正味電荷又はその他の機能を変化させることによって精製を容易にする、例えば、ポリヒスチジン配列(poly−histidine tract)、抗原エピトープ若しくは結合ドメインなどの微細な伸長である。

0086

保守的置換の例は、塩基性アミノ酸アルギニンリシン及びヒスチジン)、酸性アミノ酸グルタミン酸及びアスパラギン酸)、極性アミノ酸グルタミン及びアスパラギン)、疎水性アミノ酸ロイシンイソロイシン及びバリン)、芳香族アミノ酸フェニルアラニントリプトファン及びチロシン)、並びに微小アミノ酸(グリシンアラニンセリントレオニン及びメチオニン)の群に含まれる。一般に比活性を変化させないアミノ酸の置換は当分野において公知であり、例えば、1979年、H.Neurath及びR.L.HillによってThe Proteins,Academic Press,New Yorkに記載されている。一般的な置換は、Ala/Ser、Val/Ile、Asp/Glu、Thr/Ser、Ala/Gly、Ala/Thr、Ser/Asn、Ala/Val、Ser/Gly、Tyr/Phe、Ala/Pro、Lys/Arg、Asp/Asn、Leu/Ile、Leu/Val、Ala/Glu、及びAsp/Glyである。

0087

あるいは、アミノ酸変化は、ポリペプチドの物理化学的特性改変されるような性質のものである。例えば、アミノ酸変化により、ポリペプチドの熱的安定性を改善する、基質特異性を改変する、pH最適値を変えるなどが可能である。

0088

必須アミノ酸は、部位特異的突然変異誘発又はアラニンスキャニング突然変異誘発(Cunningham及びWells、1989、Science 244:1081−1085)などの当分野では公知の手順に従って同定することができる。後者の技術においては、単一のアラニン突然変異分子中のあらゆる残基で導入され、その結果得られる突然変異分子をDNase活性について試験することにより、分子の活性に不可欠なアミノ酸残基を同定する。Hilton et al.,1996、J.Mol.Biol.Chem.271:4699−4708もまた参照のこと。酵素又はその他の生物相互作用活性部位は、推定接触部位のアミノ酸の突然変異と併せて、核磁気共鳴結晶学電子回折、又は光親和性標識などの技術によって決定されるように、構造の物理分析により決定することもできる。例えば、de Vos et al.,1992、Science 255:306−312;Smith et al.,1992,J.Biol.224:899−904;Wlodaver et al.,1992,FEBSLett.309:59−64を参照のこと。また、関連ポリペプチドとのアラインメントから、必須アミノ酸の同一性を推測することも可能である。

0089

単一又は複数のアミノ酸置換、欠失、及び/又は挿入は、突然変異誘発、組換え、及び/又はシャッフリングの公知の方法に続いて、関連するスクリーニング方法、例えば、Reidhaar−Olson及びSauer,1988,Science 241:53−57;Bowie及びSauer,1989,Proc.Natl.Acad.Sci.USA 86:2152−2156;国際公開第95/17413号パンフレット;又は国際公開第95/22625号パンフレットにより開示されるものを用いて実施及び試験することができる。用いることができる他の方法としては、エラープローンPCRファージ提示法(例えば、Lowman et al.,1991、Biochemistry 30:10832−10837;米国特許第5,223,409号明細書;国際公開第92/06204号パンフレット)、及び領域指定突然変異誘発(Derbyshire et al.,1986、Gene 46:145;Ner et al.,1988,DNA 7:127)が挙げられる。

0090

突然変異誘発/シャッフリングの方法を、ハイスループット、自動化スクリーニング方法と組み合わせて、宿主細胞によって発現される、クローン化した突然変異ポリペプチドの活性を検出することもできる(Ness et al.,1999,Nature Biotechnology 17:893−896)。活性ポリペプチドをコードする突然変異DNA分子を宿主細胞から回収し、当分野で標準的な方法を用いて迅速に配列決定することができる。これらの方法により、ポリペプチド中の個々のアミノ酸残基の重要性を迅速に決定することが可能になる。

0091

ポリペプチドは、1つのポリペプチドの領域を別のポリペプチドの領域のN末端又はC末端に融合させたハイブリッドポリペプチドであってもよい。

0092

ポリペプチドは、別のポリペプチドの領域を本発明のポリペプチドのN末端又はC末端に融合させた融合ポリマー又は切断可能な融合ポリペプチドであってもよい。融合ポリペプチドは、別のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを、本発明のポリヌクレオチドに融合することにより作製される。融合ポリペプチドを作製する技術は当分野において公知であり、ポリペプチドをコードするコード配列を、これらがフレーム内にあって、しかも、融合ポリペプチドの発現が同一のプロモータ及びターミネータの制御下にあるように、連結することを含む。融合タンパク質は、融合ポリペプチドを翻訳後に作出するインテイン技術を用いて構築することもできる(Cooper et al.,1993,EMBO J.12:2575−2583;Dawson et al.,1994,Science 266:776−779)。

0093

融合ポリペプチドは、2つのポリペプチド同士の切断部位をさらに含んでもよい。融合タンパク質の分泌時に、上記部位が切断されて、2つのポリペプチドを放出する。切断部位の例として、限定はしないが、以下の文献に開示されている部位が挙げられる:Martin et al.,2003,J.Ind.Microbiol.Biotechnol.3:568−576;Svetina et al.,2000,J.Biotechnol.76:245−251;Rasmussen−Wilson et al.,1997,Appl.Environ.Microbiol.63:3488−3493;Ward et al.,1995,Biotechnology 13:498−503;及びContreras et al.,1991,Biotechnology 9:378−381;Eaton et al.,1986,Biochemistry 25:505−512;Collins−Racie et al.,1995,Biotechnology 13:982−987;Carter et al.,1989,Proteins:Structure,Function,and Genetics 6:240−248;並びにStevens,2003,Drug Discovery World 4:35−48。

0094

DNaseの濃度は、典型的に、0.0004〜100ppm酵素タンパク質、0.001〜100ppm酵素タンパク質、0.01〜100ppm酵素タンパク質、好ましくは0.05〜50ppm酵素タンパク質、より好ましくは0.1〜50ppm酵素タンパク質、より好ましくは0.1〜30ppm酵素タンパク質、より好ましくは0.5〜20ppm酵素タンパク質、最も好ましくは0.5〜10ppm酵素タンパク質の範囲である。

0095

一実施形態では、DNaseの濃度は、典型的に、1〜40ppm酵素タンパク質、好ましくは1〜20ppm酵素タンパク質、より好ましくは1〜10ppm酵素タンパク質の範囲である。

0096

洗剤組成物
本発明の一態様では、DNaseは、洗剤組成物に添加されることから、洗剤組成物の成分になる。

0097

本発明の洗剤組成物は、例えば、汚れた布地の前処理に適した洗濯用添加剤組成物びすすぎ添加布地柔軟剤組成物を含む、手洗い若しくは洗濯機用洗濯洗剤組成物として配合してもよいし、又は、一般家庭用硬質表面クリーニング作業に用いるための洗剤組成物として配合しても、あるいは、手洗い若しくは食洗機食器洗い用に配合してもよい。

0098

界面活性剤
洗剤組成物は、1種又は複数の界面活性剤を含んでもよく、これは、アニオン及び/又はカチオン及び/又はノニオン及び/又は半極性及び/又は双性イオン、又はその混合物であってよい。特定の実施形態では、洗剤組成物は、1種又は複数のノニオン界面活性剤又は1種又は複数のアニオン界面活性剤を含む。界面活性剤は、典型的に、約0.1重量%〜60重量%、例えば、約1重量%〜40重量%、又は約3重量%〜20重量%、又は約3重量%〜約10重量%などのレベルで存在する。界面活性剤は、目的の洗浄用途に応じて選択され、これは、当分野において公知の任意の既存の界面活性剤を含む。

0099

含有している場合、洗剤は、通常、約1重量%〜約40重量%、例えば、約5重量%〜約30重量%、例えば約5重量%〜約15重量%、又は約20重量%〜約25重量%などのアニオン界面活性剤を含有する。アニオン界面活性剤の非制限的例として、硫酸塩及びスルホン酸塩、特に、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩(LAS)、LASの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩(BABS)、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩(AOS)、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−2,3−ジイルビス(硫酸塩)、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩及びジスルホン酸塩、アルキル硫酸塩(AS)、例えばドデシル硫酸ナトリウム(SDS)、脂肪アルコール硫酸塩(FAS)、第一級アルコール硫酸塩(PAS)、アルコールエーテル硫酸塩(AES若しくはAEOS若しくはFES、アルコールエトキシ硫酸塩又は脂肪アルコールエーテル硫酸塩としても知られる)、第二級アルカンスルホン酸塩(SAS)、パラフィンスルホン酸塩(PS)、エステルスルホン酸塩、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、α−スルホ脂肪酸メチルエステル(α−SFMe若しくはSES)、メチルエステルスルホン酸塩(MES)、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニル/テトラデセニルコハク酸(DTSA)、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は石鹸、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

0100

含有している場合、洗剤は、通常、約0.2重量%〜約40重量%、例えば、約0.5重量%〜30重量%、とりわけ、約1重量%〜約20重量%、約3重量%〜約10重量%、例えば、約3重量%〜約5重量%、又は約8重量%〜約12重量%のノニオン界面活性剤を含有する。ノニオン界面活性剤の非制限的例として、アルコールエトキシレート(AE若しくはAEO)、アルコールプロキシレート、プロポキシル化脂肪アルコール(PFA)、エトキシル化及び/又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステルアルキルフェノールエトキシレートAPE)、ノニルフェノールエトキシレート(NPE)、アルキルポリグリコシド(APG)、アルコキシル化アミン脂肪酸モノエタノールアミド(FAM)、脂肪酸ジエタノールアミドFADA)、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド(EFAM)、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド(PFAM)、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミドグルコサミンのN−アシルN−アルキル誘導体グルカミド、GA、又は脂肪酸グルカミド、FAGA)、並びに商品名SPAN及びTWEENで市販されている製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

0101

含有している場合、洗剤は、通常、約1重量%〜約40重量%、例えば、約0.5重量%〜30重量%、とりわけ、約1重量%〜約20重量%、約3重量%〜約10重量%、例えば、約3重量%〜約5重量%、約8重量%〜約12重量%又は約10重量%〜約12重量%のカチオン界面活性剤を含有する。カチオン界面活性剤の非制限的例として、アルキルジメチルエタノールアミンクワット(ADMEAQ)、セチルトリメチルアンモニウム臭化物(CTAB)、ジメチルジステアリルアンモニウム塩化物(DSDMAC)、及びアルキルベンジルジメチルアンモニウム、アルキル第四級アンモニウム化合物アルコキシル化第四級アンモニウム(AQA化合物エステルクワット、及びこれらの組み合わせが挙げられる。

0102

ビルダー及び補助ビルダー
洗剤組成物は、約0重量%〜約65重量%、例えば、約5重量%〜約50重量%の洗剤ビルダー若しくは補助ビルダー、又はそれらの混合物を含有してもよい。食器洗剤の場合、ビルダーの割合は、典型的に、40%〜約65%、特に50%〜約65%である。ビルダー及び/又は補助ビルダーは、とりわけ、Ca及びMgと水溶性錯体を形成するキレート剤であってよい。洗濯洗剤での使用のために当分野で公知の任意のビルダー及び/又は補助ビルダーを使用してよい。ビルダーの非制限的例としては、ゼオライト二リン酸塩ピロリン酸塩)、三リン酸ナトリウム(STP若しくはSTPP)などの三リン酸塩炭酸ナトリウムなどの炭酸塩メタケイ酸ナトリウム層状ケイ酸塩(例えば、Hoechst製のSKS−6)などの溶性ケイ酸塩、2−アミノエタン−1−オールMEA)、ジエタノールアミン(DEA、別名:2,2’−イミノジエタノール−1−オール)、トリエタノールアミン(TEA、別名:2,2’,2’’−ニトリトリエタノール−1−オール)などのエタノールアミン、及び(カルボキシメチルイヌリンCMI)、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

0103

洗剤組成物は、約0重量%〜約65重量%の洗剤ビルダー若しくは補助ビルダー、又はそれらの混合物を含有してもよい。食器洗剤の場合、ビルダーの割合は、典型的に、40%〜約65%、特に50%〜約65%である。ビルダー及び/又は補助ビルダーは、とりわけ、Ca及びMgとの水溶性錯体を形成するキレート剤であってよい。洗濯洗剤に使用するのに当分野で公知の任意のビルダー及び/又は補助ビルダーを使用してよい。ビルダーの非制限的例としては、ゼオライト、二リン酸塩(ピロリン酸塩)、三リン酸ナトリウム(STP若しくはSTPP)などの三リン酸塩、炭酸ナトリウムなどの炭酸塩、メタケイ酸ナトリウム、層状ケイ酸塩(例えば、Hoechst製のSKS−6)などの溶性ケイ酸塩、2−アミノエタン−1−オール(MEA)、イミノジエタノール(DEA)及び2,2’,2’’−ニトリロトリエタノール(TEA)などのエタノールアミン、及びカルボキシメチルイヌリン(CMI)、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。

0104

洗剤組成物はまた、約0重量%〜約50重量%、例えば、約5重量%〜約30重量%の洗剤補助ビルダーを含有してもよい。洗剤組成物は、補助ビルダーのみ、又は例えばゼオライトビルダーなどのビルダーと組み合わせて補助ビルダーを含んでもよい。補助ビルダーの非制限的例として、ポリ(アクリル酸)(PAA)又はコポリ(アクリル酸/マレイン酸)(PAA/PMA)などのポリアクリル酸塩ホモポリマー又はそのコポリマーが挙げられる。さらなる非制限的例として、クエン酸塩アミノカルボン酸塩アミノポリカルボン酸塩及びリン酸塩などのキレート剤、並びにアルキル−又はアルケニルコハク酸が挙げられる。さらに別の具体的例として、2,2’,2’’−ニトリロ三酢酸NTA)、エチレンジアミン四酢酸EDTA)、ジエチレントリアミン五酢酸(DTPA)、イミノジコハク酸(IDS)、エチレンジアミン−N,N’−ジコハク酸(EDDS)、メチルグリシン二酢酸(MGDA)、グルタミン酸−N,N’−二酢酸(GLDA)、1−ヒドロキシエタン−1,1−二リン酸HEDP)、エチレンジアミンテトラ(メチレンリン酸)(EDTMPA)、ジエチレントリアミンペンタキス(メチレンリン酸)(DTMPA又はDTPMPA)、N−(2−ヒドロキシエチルイミノ二酢酸(EDG)、アスパラギン酸−N−モノ酢酸(ASMA)、アスパラギン酸−N,N−二酢酸(ASDA)、アスパラギン酸−N−モノプロピオン酸(ASMP)、イミノコハク酸(IDA)、N−(2−スルホメチル)−アスパラギン酸(SMAS)、N−(2−スルホエチル)−アスパラギン酸(SEAS)、N−(2−スルホメチル)−グルタミン酸(SMGL)、N−(2−スルホエチル)−グルタミン酸(SEGL)、N−メチルイミノ二酢酸(MIDA)、α−アラニン−N,N−二酢酸(α−ALDA)、セリン−N,N−二酢酸(SEDA)、イソセリン−N,N−二酢酸(ISDA)、フェニルアラニン−N,N−二酢酸(PHDA)、アントラニル酸−N,N−二酢酸(ANDA)、スルファニル酸−N,N−二酢酸(SLDA)、タウリン−N,N−二酢酸(TUDA)、及びスルホメチル−N,N−二酢酸(SMDA)、N−(2−ヒドロキシエチル)エチレンジアミン−N,N’,N’’−三酢酸(HEDTA)、ジエタノールグリシン(DEG)、ジエチレントリアミンペンタ(メチレンリン酸)(DTPMP)、アミノトリス(メチレンリン酸)(ATMP)、並びにこれらの組み合わせ及び塩が挙げられる。さらなるビルダー及び/又は補助ビルダーの例は、例えば、国際公開第09/102854号パンフレット、米国特許第5977053号明細書に記載されている。

0105

漂白系
洗剤組成物は、0〜50重量%の漂白系を含有してもよい。洗濯洗剤で用いるのに当分野において公知の任意の漂白系を使用してよい。好適な漂白系成分としては、漂白触媒光漂白剤漂白活性化剤過炭酸ナトリウム及び過ホウ酸ナトリウムなどの過酸化水素の供給源事前形成された過酸(preformed peracids)、並びにこれらの混合物が挙げられる。好適な事前形成された過酸としては、限定はしないが、過カルボン酸及び塩、過炭酸及び塩、過イミド酸及び塩、ペルオキシ一硫酸及び塩、例えば、オキソン(Oxone)(登録商標)、並びにこれらの混合物が挙げられる。漂白系の非制限的例としては、過酸化物ベースの漂白系があり、これは、過酸形成漂白活性化剤と組み合わせて、例えば、過ホウ酸(通常一若しくは四水和物)、過炭酸、過硫酸、過リン酸、過ケイ酸ナトリウム塩のようなアルカリ金属塩などの無機塩を含んでもよい。漂白活性化剤とは、本明細書において、過酸化水素のような過酸素漂白剤と反応して、過酸を形成する化合物を意味する。このように形成された過酸は、活性化漂白剤を形成する。本発明で使用される好適な漂白活性化剤としては、エステルアミドイミド又は無水物のクラスに属するものが挙げられる。好適な例は、テトラセチルアチレンジアミン(TAED)、ナトリウム3,5,5トリメチルヘキサノイルベンゼンスルホナト、ジペロキシドデカン酸、4−(ドデカノイルオキシ)ベンゼンスルホン酸塩(LOBS)、4−(デカノイルオキシ)ベンゼンスルホン酸塩、4−(デカノイルオキシ)安息香酸塩DOBS)、4−(3,5,5−トリメチルヘキサノイルオキシ)ベンゼンスルホン酸塩(ISONOBS)、テトラアセチルエチレンジアミン(TAED)及び4−(ノナノイルオキシ)ベンゼンスルホン酸塩(NOBS)、及び/又は国際公開第98/17767号パンフレットに開示されているものである。対象の漂白活性化剤の具体的ファミリーは、欧州特許第624154号明細書に開示されており、そのファミリーにおいて特に好ましいのは、アセチルクエン酸トリエチルATC)である。ATC又はトリアシン(Triacin)のような短鎖トリグリセリドは、最終的にクエン酸とアルコールに分解するため、環境に優しいという利点を有する。さらに、アセチルクエン酸トリエチル及びトリアセチンは、貯蔵時の製品において優れた加水分解安定性を有することから、効率的な漂白活性化剤である。最後に、ATCは、洗濯用添加剤に優れたビルディング能力を付与する。あるいは、漂白系は、例えば、アミド、イミド、又はスルホンタイプの過酸を含んでもよい。漂白系はまた、6−(フタロイルアミノ)過カプロン酸PAP)などの過酸を含んでもよい。さらに、漂白系は、漂白触媒を含んでもよい。

0106

ポリマー
洗剤は、0〜10重量%、例えば、0.5〜5%、2〜5%、0.5〜2%又は0.2〜1%のポリマーを含有してもよい。洗剤で用いるのに当分野において公知の任意のポリマーを使用してよい。ポリマーは、前述した補助ビルダーとして機能するものでもよいし、あるいは、再付着防止、繊維保護、汚れ放出、移染防止、油脂洗浄及び/又は消泡性を付与するものであってもよい。一部のポリマーは、前述した特性の2つ以上及び/又は以下に挙げるモチーフの2つ以上を有し得る。例示的ポリマーとして、(カルボキシメチル)セルロース(CMC)、ポリ(ビニルアルコール)(PVA)、ポリ(ビニルピロリドン)(PVP)、ポリ(エチレングリコール)又はポリ(エチレンオキシド)(PEG)、エトキシル化ポリ(エチレンイミン)、カルボキシメチルイヌリン(CMI)、及びPAA、PAA/PMA、ポリアスパラギン酸及びメタクリル酸ラウリルアクリル酸コポリマーなどのポリカルボン酸塩疎水的に改変されたCMC(HM−CMC)及びシリコーンテレフタル酸オリゴマーグリコールのコポリマー、ポリ(エチレンテレフタレート)とポリ(オキシエチレンテレフタレート)のコポリマー(PET−POET)、PVP、ポリ(ビニルイミダゾール)(PVI)、ポリ(ビニルピリジン−N−オキシド)(PVPO若しくはPVPNO)及びポリビニルピロリドン−ビニルイミダゾール(PVPVI)が挙げられる。さらなるポリマーの例としては、スルホン化ポリカルボン酸塩ポリエチレンオキシド及びポリプロピレンオキシド(PEO−PPO)並びにジクオタニウムエトキシ硫酸塩が挙げられる。その他のポリマー例は、例えば、国際公開第2006/130575号パンフレットに開示されている。また、上に挙げたポリマーの塩も考慮される。

0107

布地色調剤
本発明の洗剤組成物は、染料又は顔料などの布地色調剤を含んでもよく、これが洗剤組成物に配合される場合、前記洗剤組成物を含む洗浄液と前記布地が接触すると、前記色調剤は、布地上に沈積することができ、これによって、可視光の吸収/反射による前記布地の色合いを改変する。蛍光増白剤は、少なくとも一部の可視光を放射する。対照的に、布地色調剤は、可視光スペクトルの少なくとも一部を吸収して、表面の色合いを改変する。好適な布地色調剤としては、染料及び染料−粘度コンジュゲートがあり、顔料を含んでもよい。好適な染料としては、小分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な小分子染料としては、例えば、国際公開第2005/03274号パンフレット、国際公開第2005/03275号パンフレット、国際公開第2005/03276号パンフレット及び欧州特許第1876226号明細書(参照により本明細書に組み込まれる)に記載されているように、ダイレクトブルー(Direct Blue)、ダイレクトレッド(Direct Red)、ダイレクトバイオレット(Direct Violet)、アシッドブルー(Acid Blue)、アシッドレッド(Acid Red)、アシッドバイオレット(Acid Violet)、ベーシックブルー(Basic Blue)、ベーシックバイオレット(Basic Violet)及びベーシックレッド(Basic Red)のカラーインデックス(C.I.)分類に属する染料から選択される小分子染料、又はそれらの混合物が挙げられる。洗剤組成物は、好ましくは、約0.00003重量%〜約0.2重量%、約0.00008重量%〜約0.05重量%、又は約0.0001重量%〜約0.04重量%の布地色調剤を含む。本組成物は、0.0001重量%〜約0.2重量%の布地色調剤を含んでよく、これは、組成物が、単位用量パウチの形態である場合、特に好ましいであろう。好適な色調剤については、国際公開第2007/087257号パンフレット及び国際公開第2007/087243号パンフレットにも開示されている。

0108

洗剤組成物のその他の成分は、当分野では全て公知であり、ヒドロトロープ、布地色調剤、消泡剤汚れ放出ポリマー再付着防止剤などが挙げられる。

0109

洗剤組成物は、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼ、例えば、ラッカーゼ、及び/又はペルオキシダーゼなどの1種又は複数の別の酵素を含んでもよい。

0110

本発明のポリペプチドは、洗浄液リットル当たり少なくとも1mgのDNaseタンパク質、例えば、少なくとも5mgのタンパク質、好ましくは少なくとも10mgのタンパク質、より好ましくは少なくとも15mgのタンパク質、さらに好ましくは少なくとも20mgのタンパク質、非常に好ましくは少なくとも30mgのタンパク質、最も好ましくは少なくとも40mgのタンパク質に相当する量で、洗剤組成物に添加してよい。従って、洗剤組成物は、少なくとも0.1%のDNaseタンパク質、好ましくは少なくとも0.2%、0.3%、0.4%、0.5%、0.6%、0.8%、1.0%、1.2%、1.5%、又は2.0%のDNaseタンパク質を含み得る。

0111

本発明の方法に使用するDNaseを含む組成物は、液体(例えば、水性)、固体、ジェル、ペースト若しくは乾燥調製物として調製することができる。乾燥調製物は、後に再水和して、本発明の方法で使用可能な活性液体又は半液体調製物を形成することもできる。

0112

本発明の組成物は、湿潤剤増粘剤pH調節のための緩衝剤、安定剤、香料着色料、充填剤などの補助剤をさらに含んでもよい。

0113

有用な湿潤剤は、界面活性剤、すなわちノニオン、アニオン、両性又は双性イオン界面活性剤である。界面活性剤については、上に詳述している。

0114

酵素
洗剤添加剤並びに洗剤組成物は、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼ、例えば、ラッカーゼ、及び/又はペルオキシダーゼなどの1種又は複数の別の酵素を含んでもよい。

0115

一般に、選択される酵素の特性は、選択される洗剤と適合性(すなわち、最適pH、他の酵素及び非酵素成分などと適合性)であるべきであり、酵素は、有効量で存在すべきである。

0116

セルラーゼ
好適なセルラーゼとしては、細菌又は真菌起源のものがある。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。好適なセルラーゼとしては、バチルス(Bacillus)、シュードモナス(Pseudomonas)、フミコラ(Humicola)、フサリウム(Fusarium)、チエラビア(Thielavia)、アクレモニウム(Acremonium)属からのセルラーゼが挙げられ、例えば、米国特許第4,435,307号明細書、米国特許第5,648,263号明細書、米国特許第5,691,178号明細書、米国特許第5,776,757号明細書、及び国際公開第89/09259号パンフレットに開示されているフミコラ・インソレンス(Humicola insolens)、ミセリオフトラサーモフィラ(Myceliophthora thermophila)及びフサリウム・オキシスポルム(Fusarium oxysporum)から産生される真菌セルラーゼがある。

0117

特に好適なセルラーゼは、色彩ケア利益を有するアルカリ性又は中性セルラーゼである。このようなセルラーゼの例は、欧州特許第0 495 257号明細書、欧州特許第0 531 372号明細書、国際公開第96/11262号パンフレット、国際公開第96/29397号パンフレット、国際公開第98/08940号パンフレットに記載されているセルラーゼである。他の例は、国際公開第94/07998号パンフレット、欧州特許第0 531 315号明細書、米国特許第5,457,046号明細書、米国特許第5,686,593号明細書、米国特許第5,763,254号明細書、国際公開第95/24471号パンフレット、国際公開第98/12307号パンフレット、及び国際公開第99/001544号パンフレットに記載されているものなどのセルラーゼ変異型である。

0118

他のセルラーゼは、国際公開第2002/099091号パンフレットの配列番号2の1位から773位のアミノ酸配列と少なくとも97%同一性の配列を有するエンド−β−1,4−グルカナーゼ酵素、又はファミリー44キシログルカナーゼであり、このキシログルカナーゼ酵素は、国際公開第2001/062903号パンフレットの配列番号2の40〜559位と少なくとも60%同一性の配列を有する。

0119

市販されているセルラーゼとしては、以下のものが挙げられる:Celluzyme(商標)、及びCarezyme(商標)(Novozymes A/S)、Carezyme Premium(商標)(Novozymes A/S)、Celluclean(商標)(Novozymes A/S)、Celluclean Classic(商標)(Novozymes A/S)、Cellusoft(商標)(Novozymes A/S)、Whitezyme(商標)(Novozymes A/S)、Clazinase(商標)、及びPuradaxHA(商標)(Genencor International Inc.)、及びKAC−500(B)(商標)(花王(Kao))。

0120

プロテアーゼ
好適なプロテアーゼとしては、細菌、真菌、植物、ウイルス又は動物起源、例えば、植物若しくは細菌起源のものがある。細菌起源が好ましい。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。これは、セリンプロテアーゼ又はメタロプロテアーゼなどのアルカリプロテアーゼであってもよい。セリンプロテアーゼは、例えば、トリプシンなどのS1ファミリー、又はサブチリシンなどのS8ファミリーのものであってもよい。メタロプロテアーゼプロテアーゼは、例えば、ファミリーM4由来のサーモリシン、又はM5、M7若しくはM8ファミリー由来のものなどの他のメタロプロテアーゼであってもよい。

0121

用語「サブチラーゼ」は、Siezen et al.,Protein Engng.4(1991)719−737及びSiezen et al.Protein Science 6(1997)501−523によれば、セリンプロテアーゼの亜群を指す。セリンプロテアーゼは、基質共有結合付加物を形成する、活性部位にセリンを有することを特徴とするプロテアーゼの亜群である。サブチラーゼは、6つの部分群、すなわち、サブチリシンファミリー、テルミターゼファミリー、プロテイナーゼKファミリー、ランチビオティックペプチダーゼファミリー、ケキシンファミリー、及びピロリシンファミリーにさらに分類することができる。

0122

サブチラーゼの例は、米国特許第7262042号明細書及び国際公開第09/021867号パンフレットに記載されているバチルス・レンツス(Bacillus lentus)、バチルス・アルカロフィルス(B.alkalophilus)、枯草菌(B.subtilis)、バチルス・アミロリケファシエンス(B.amyloliquefaciens)、バチルス・プミルス(Bacillus pumilus)及びバチルス・ギブソニイ(Bacillus gibsonii)、並びに国際公開第89/06279に記載のサブチリシン・レンツス(subtilisin lentus)、サブチリシン・ノボ(subtilisin Novo)、サブチリシン・カールズベルグ(subtilisin Carlsberg)、バチルス・リケニホルミス(Bacillus licheniformis)、サブチリシン(subtilisin)BPN’、サブチリシン(subtilisin)309、サブチリシン(subtilisin)147及びサブチリシン(subtilisin)168並びに(国際公開第93/18140号パンフレット)に記載のプロテアーゼPD138などのバチルス属(Bacillus)由来のものである。その他の有用なプロテアーゼは、国際公開第92/175177号パンフレット、国際公開第01/016285号パンフレット、国際公開第02/026024号パンフレット、及び国際公開第02/016547号パンフレットに記載のものであってよい。トリプシン様プロテアーゼの例は、トリプシン(例えば、ブタ又はウシ由来)及び国際公開第89/06270号パンフレット、国際公開第94/25583号パンフレット及び国際公開第05/040372号パンフレットに記載のフサリウム(Fusarium)プロテアーゼ、並びに国際公開第05/052161号パンフレット及び国際公開第05/052146号パンフレットに記載のセルモナス(Cellumonas)由来のキモトリプシンプロテアーゼである。

0123

別の好ましいプロテアーゼは、例えば、国際公開第95/23221号パンフレットに記載されているようなバチルス・レンツス(Bacillus lentus)DSM5483由来のアルカリプロテアーゼ、並びに、国際公開第92/21760号パンフレット、国際公開第95/23221号パンフレット、欧州特許第1921147号明細書及び欧州特許第1921148号明細書に記載されているその変異型である。

0124

メタロプロテアーゼの例は、バチルス・アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)由来のものなど、国際公開第07/044993号パンフレットに記載のような中性メタロプロテアーゼ(Genencor Int.)である。

0125

有用なプロテアーゼの例は、国際公開第92/19729号パンフレット、国際公開第96/034946号パンフレット、国際公開第98/20115号パンフレット、国際公開第98/20116号パンフレット、国際公開第99/011768号パンフレット、国際公開第01/44452号パンフレット、国際公開第03/006602号パンフレット、国際公開第04/03186号パンフレット、国際公開第04/041979号パンフレット、国際公開第07/006305号パンフレット、国際公開第11/036263号パンフレット、国際公開第11/036264号パンフレットに記載の変異型であり、特に、次の位置の1つ又は複数に置換を有する変異型である:3、4、9、15、27、36、57、68、76、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252及び274(BPN’番号付けを使用)。より好ましいサブチラーゼ変異型は、以下の突然変異を含む:S3T、V4I、S9R、A15T、K27R、*36D、V68A、N76D、N87S,R、*97E、A98S、S99G,D,A、S99AD、S101G,M,R S103A、V104I,Y,N、S106A、G118V,R、H120D,N、N123S、S128L、P129Q、S130A、G160D、Y167A、R170S、A194P、G195E、V199M、V205I、L217D、N218D、M222S、A232V、K235L、Q236H、Q245R、N252K、T274A(BPN’番号付けを使用)。

0126

好適な市販のプロテアーゼ酵素には、下記の商品名:Alcalase(登録商標)、Duralase(商標)、Durazym(商標)、Relase(登録商標)、Relase(登録商標)Ultra、Savinase(登録商標)、Savinase(登録商標)Ultra、Primase(登録商標)、Polarzyme(登録商標)、Kannase(登録商標)、Liquanase(登録商標)、Liquanase(登録商標)Ultra、Ovozyme(登録商標)、Coronase(登録商標)、Coronase(登録商標)Ultra、Neutrase(登録商標)、Everlase(登録商標)及びEsperase(登録商標)(Novozymes A/S)で販売されているもの、下記の商品名:Maxatase(登録商標)、Maxacal(登録商標)、Maxapem(登録商標)、Purafect(登録商標)、Purafect Prime(登録商標)、Preferenz(商標)、Purafect MA(登録商標)、Purafect Ox(登録商標)、Purafect OxP(登録商標)、Puramax(登録商標)、Properase(登録商標)、Effectenz(商標)、FN2(登録商標)、FN3(登録商標)、FN4(登録商標)、Excellase(登録商標)、Opticlean(登録商標)及びOptimase(登録商標)(Danisco/DuPont)、Axapem(商標)(Gist−Brocases N.V.)、BLAP(米国特許第5352604号明細書の図29に示される配列)及びその変異型(Henkel AG)並びに花王からKAP(バチルス・アルカロフィルス(Bacillus alkalophilus)サブチリシン)で販売されているものが挙げられる。

0127

リパーゼ及びクチナーゼ:
好適なリパーゼ及びクチナーゼとしては、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。例としては、サーモマイセス(Thermomyces)属由来の、例えば、欧州特許第258068号明細書及び欧州特許第305216号明細書に記載のようなサーモマイセス・ラヌギノサス(T.lanuginosus)(旧名:フミコラ・ラヌギノーサ(Humicola lanuginosa))由来のリパーゼ、フミコラ(Humicola)属、例えば、フミコラ・インソレンス(H.insolens)由来のクチナーゼ(国際公開第96/13580号明細書)、シュードモナス(Pseudomonas)株(そのいくつかは現在ブルクホルデリア(Burkholderia)と改名されている)、例えば、シュードモナス・アルカリゲネス(P.alcaligenes)若しくはシュードモナス・シュードアカリゲネス(P.pseudoalcaligenes)(欧州特許第218272号明細書)、シュードモナス・セパシア(P.cepacia)(欧州特許第331376号)、シュードモナス属株SD705(国際公開第95/06720号パンフレット及び国際公開第96/27002号パンフレット)、シュードモナス・ウィスコシネンシス(P.wisconsinensis)(国際公開第96/12012号パンフレット)由来のリパーゼ、GDSLタイプストレプトマイセス(Streptomyces)リパーゼ(国際公開第10/065455号パンフレット)、イネいもち病菌(Magnaporthe grisea)(国際公開第10/107560号パンフレット)由来のクチナーゼ、シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)由来のクチナーゼ(米国特許第5,389,536号明細書)、サーモビフィダ・フスカ(Thermobifida fusca)由来のリパーゼ(国際公開第11/084412号パンフレット)、ゲオバチルスステアロサーモフィルス(Geobacillus stearothermophilus)リパーゼ(国際公開第11/084417号パンフレット)、枯草菌(Bacillus subtilis)由来のリパーゼ(国際公開第11/084599号パンフレット)、並びにストレプトミセスグリセウス(Streptomyces griseus)(国際公開第11/150157号パンフレット)及びストレプトミセス・プリスチエナエスピラリス(S.pristinaespiralis)(国際公開第12/137147号パンフレット)由来のリパーゼが挙げられる。

0128

他の例としては、欧州特許第407225号明細書、国際公開第92/05249号パンフレット、国際公開第94/01541号パンフレット、国際公開第94/25578号パンフレット、国際公開第95/14783号パンフレット、国際公開第95/30744号パンフレット、国際公開第95/35381号パンフレット、国際公開第95/22615号パンフレット、国際公開第96/00292号パンフレット、国際公開第97/04079号パンフレット、国際公開第97/07202号パンフレット、国際公開第00/34450号パンフレット、国際公開第00/60063号パンフレット、国際公開第01/92502号パンフレット、国際公開第07/87508号パンフレット及び国際公開第09/109500号パンフレットに記載されているものなどのリパーゼ変異型がある。

0129

好ましい市販のリパーゼ製品としては、Lipolase(商標)、Lipex(商標);Lipolex(商標)及びLipoclean(商標)(Novozymes A/S)、Lumafast(元々、Genencorから)及びLipomax(元々、Gist−Brocadesから)がある。

0130

さらに別の例として、以下のものがある:場合によっては、アシルトランスフェラーゼ又はペルヒドロラーゼと呼ばれるリパーゼ、例えば、カンジダアンタルクチカ(Candida antarctica)リパーゼAとの相同性を有するアシルトランスフェラーゼ(国際公開第10/111143号パンフレット)、マイコバクテリウムスメグマチス(Mycobacterium smegmatis)由来のアシルトランスフェラーゼ(国際公開第05/56782号パンフレット)、CE7ファミリー由来のペルヒドロラーゼ(国際公開第09/67279号パンフレット)、並びにマイコバクテリウム・スメグマチス(M.smegmatis)ペルヒドロラーゼの変異型、特に、Huntsman Textile Effects Pte Ltdの商品Gentle Power Bleachで用いられているS54V変異型(国際公開第10/100028号パンフレット)。

0131

アミラーゼ:
DNaseと一緒に用いることができる好適なアミラーゼは、α−アミラーゼ又はグルコアミラーゼであってよく、細菌又は真菌起源のいずれであってもよい。化学的に改変されているか、又はタンパク質が操作された突然変異型も含まれる。アミラーゼとしては、例えば、バチルス(Bacillus)属、例えばバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)の特定の株から得られるα−アミラーゼがあり、これについては、英国特許第1,296,839号明細書に、より詳細に記載されている。

0132

好適なアミラーゼとしては、国際公開第95/10603号パンフレットに記載の配列番号2を有するアミラーゼ又はその配列番号3と90%の配列同一性を有する変異型がある。好ましい変異型は、国際公開第94/02597号パンフレット、国際公開第94/18314号パンフレット、国際公開第97/43424号パンフレットに記載れているもの、及び国際公開第99/019467号パンフレットの配列番号4であり、例えば、以下の位置の1つ又は複数に置換を有する変異型である:15、23、105、106、124、128、133、154、156、178、179、181、188、190、197、201、202、207、208、209、211、243、264、304、305、391、408、及び444。

0133

様々な好適なアミラーゼが、国際公開第02/010355号パンフレットに記載の配列番号6を有するアミラーゼ又は配列番号6と90%の配列同一性を有するその変異型を含む。配列番号6の好ましい変異型は、181位及び182位の欠失と、193位の置換を有するものである。

0134

好適な他のアミラーゼは、国際公開第2006/066594号パンフレットの配列番号6に示されるバチルス・アミロリケファシエンス(B.amyloliquefaciens)由来のα−アミラーゼの残基1〜33、及び国際公開第2006/066594号パンフレットの配列番号4に示されるバチルス・リケニフォルミス(B.licheniformis)α−アミラーゼの残基36〜483を含むハイブリッドα−アミラーゼである。このハイブリッドα−アミラーゼの好ましい変異型は、以下の位置の1つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有する変異型である:G48、T49、G107、H156、A181、N190、M197、I201、A209及びQ264。国際公開第2006/066594号パンフレットの配列番号6に示されるバチルス・アミロリケファシエンス(B.amyloliquefaciens)由来のα−アミラーゼの残基1〜33、及び配列番号4の残基36〜483を含むハイブリッドα−アミラーゼの最も好ましい変異型は、以下の置換を有するものである:
M197T;
H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S;又は
G48A+T49I+G107A+H156Y+A181T+N190F+I201F+A209V+Q264S。

0135

好適な別のアミラーゼは、国際公開第99/019467号パンフレットの配列番号6を有するアミラーゼ、又は配列番号6と90%の配列同一性を有するその変異型である。配列番号6の好ましい変異型は、以下の位置の1つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである:R181、G182、H183、G184、N195、I206、E212、E216及びK269。特に好ましいアミラーゼは、R181位及びG182位、又はH183位及びG184位に欠失を有するものである。

0136

用いることができる別のアミラーゼは、国際公開第96/023873号パンフレットの配列番号1、配列番号3、配列番号2若しくは配列番号7を有するもの、又は配列番号1、配列番号2、配列番号3若しくは配列番号7と90%の配列同一性を有するその変異型である。配列番号1、配列番号2、配列番号3若しくは配列番号7の好ましい変異型は、以下の位置の1つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである:140、181、182、183、184、195、206、212、243、260、269、304及び476(番号付けには国際公開第96/023873号パンフレットの配列番号2を用いる)。より好ましい変異型は、181、182、183及び184から選択される2つの位置、例えば、181位と182位、182位と183位、又は183位と184位に欠失を有するものである。配列番号1、配列番号2若しくは配列番号7の最も好ましいアミラーゼ変異型は、183位及び184位での欠失と、140、195、206、243、260、304及び476の1つ又は複数の位置に置換を有するものである。

0137

用いることができる他のアミラーゼは、国際公開第08/153815号パンフレットの配列番号2、国際公開第01/66712号パンフレットの配列番号10を有するアミラーゼ、又は国際公開第08/153815号パンフレットの配列番号2と90%の配列同一性、若しくは国際公開第01/66712号パンフレットの配列番号10と90%の配列同一性を有するその変異型である。国際公開第01/66712号パンフレットの配列番号10の好ましい変異型は、以下の位置の1つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである:176、177、178、179、190、201、207、211及び264。

0138

さらに別の好適なアミラーゼは、国際公開第09/061380号パンフレットの配列番号2を有するアミラーゼ、又は配列番号2と90%の配列同一性を有するその変異型である。配列番号2の好ましい変異型は、以下の位置の1つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである:Q87、Q98、S125、N128、T131、T165、K178、R180、S181、T182、G183、M201、F202、N225、S243、N272、N282、Y305、R309、D319、Q320、Q359、K444及びG475。配列番号2のより好ましい変異型は、以下の位置:Q87E,R、Q98R、S125A、N128C、T131I、T165I、K178L、T182G、M201L、F202Y、N225E,R、N272E,R、S243Q,A,E,D、Y305R、R309A、Q320R、Q359E、K444E及びG475Kの1つ又は複数に置換を、及び/又は以下の位置:R180及び/若しくはS181又はT182及び/若しくはG183に欠失を有するものである。配列番号2の最も好ましいアミラーゼ変異型は、以下の置換:
N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K;
N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K;
S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K;又は
S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475K
を有するものであり、ここで、前記変異型は、C末端で切断されており、任意選択で、243位に置換並びに/又は180位及び/若しくは181位に欠失をさらに含む。

0139

その他の好適なアミラーゼは、国際公開第01/66712号パンフレットの配列番号12を有するα−アミラーゼ、又は配列番号12と少なくとも90%の配列同一性を有するその変異型である。好ましいアミラーゼ変異型は、国際公開第01/66712号パンフレットにおける配列番号12の以下の位置の1つ又は複数に置換、欠失又は挿入を有するものである:R28、R118、N174;R181、G182、D183、G184、G186、W189、N195、M202、Y298、N299、K302、S303、N306、R310、N314;R320、H324、E345、Y396、R400、W439、R444、N445、K446、Q449、R458、N471、N484。特に好ましいアミラーゼは、D183及びG184の欠失を有し、かつ置換R118K、N195F、R320K及びR458Kを有する変異型、並びにM9、G149、G182、G186、M202、T257、Y295、N299、M323、E345及びA339の群から選択される1つ又は複数の位置に置換をさらに有する変異型であり、最も好ましいのは、これらの位置全てに置換をさらに有する変異型である。

0140

その他の例としては、国際公開第2011/098531号パンフレット、国際公開第2013/001078号パンフレット及び国際公開第2013/001087号パンフレットに記載されるものなどのアミラーゼ変異型がある。

0141

市販されているアミラーゼには、Duramyl(商標)、Termamyl(商標)、Fungamyl(商標)、Stainzyme(商標)、Stainzyme Plus(商標)、Natalase(商標)、Liquozyme X及びBAN(商標)(Novozymes A/S製)、並びにRapidase(商標)、Purastar(商標)/Effectenz(商標)、Powerase及びPreferenz S100(Genencor International Inc./DuPont製)がある。

0142

ペルオキシダーゼ/オキシダーゼ:
好適なペルオキシダーゼ/オキシダーゼとしては、植物、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的に改変されているか、又はタンパク質操作した変異体も含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、コプリナス(Coprinus)属由来のペルオキシダーゼ、例えば、国際公開第93/24618号パンフレット、国際公開第95/10602号パンフレット、及び国際公開第98/15257号パンフレットに記載のようなコプリナス・シネレウス(C.cinereus)由来のペルオキシダーゼ及びその変異型が挙げられる。

0143

市販のペルオキシダーゼには、Guardzyme(商標)(Novozymes A/S)がある。

0144

洗剤酵素は、1種又は複数の酵素を含有する個別の添加剤を添加することによって、又はこれらの酵素を全て含む併用添加剤を添加することによって、洗剤組成物に含有させてよい。本発明の洗剤添加剤、すなわち、個別の添加剤又は併用添加剤は、例えば、顆粒、液体、スラリーなどとして調製することができる。好ましい洗剤添加剤調製物は、顆粒、特に非飛散性顆粒、液体、とりわけ安定化された液体、又はスラリーである。

0145

非飛散性顆粒は、例えば、米国特許第4,106,991号明細書及び米国特許第4,661,452号明細書に開示されているように製造することができ、任意選択で、当分野では公知の方法によりコーティングしてもよい。ワックスコーティング材料の例としては、平均モル量が1000〜20000のポリ(エチレンオキシド)製品(ポリエチレングリコール、PEG);16〜50エチレンオキシド単位を有するエトキシル化ノニルフェノール;アルコールが12〜20個の炭素原子を含み、かつ15〜80エチレンオキシド単位が存在するエトキシル化脂肪アルコール;脂肪アルコール;脂肪酸;並びに脂肪酸のモノ−及びジ−及びトリグリセリドが挙げられる。流動層技術による用途に好適な膜形成コーティング材料の例は、英国特許第1483591号明細書に記載されている。液体酵素調製物は、例えば、確立された方法に従い、プロピレングリコールなどのポリオール、糖又は糖アルコール乳酸又はホウ酸を添加することにより安定化させることができる。保護酵素は、欧州特許第238,216号明細書に開示されている方法に従い調製することもできる。

0146

洗剤物質の配合
本発明の洗剤組成物は、例えば、バー、均質錠剤、2層以上を有する錠剤、1つ又は複数のコンパートメントを有するパウチ、通常又はコンパクト粉末、顆粒、ペースト、ジェル、又は通常、コンパクト若しくは濃縮液体など、任意の好都合な形態であってよい。

0147

パウチは、単一又は複数のコンパートメントとして構成することができる。これは、組成物を保持するのに好適な任意の形態、形状及び材料であってよく、例えば、水との接触前に、パウチから組成物が放出できないようにしてもよい。パウチは、内容積を収容する水溶性フィルムから製造される。前記内容積は、パウチのコンパートメントに分割することができる。好ましいフィルムは、ポリマー材料、好ましくは、フィルム又はシートに形成されるポリマーである。好ましいポリマー、コポリマー又はその誘導体は、選択されるポリアクリレート、及び水溶性アクリレートコポリマーメチルセルロースカルボキシメチルセルロース、ナトリウムデキストリンエチルセルロースヒドロキシエチルセルロースヒドロキシプロピルメチルセルロースマルトデキストリンポリメタクリレートであり、最も好ましくは、ポリビニルアルコールコポリマー及び、ヒドロキシプロピルメチルセルロース(HPMC)である。好ましくは、フィルム中のポリマー、例えば、PVAの割合は、少なくとも約60%である。好ましい平均分子量は、典型的に、約20,000〜約150,000である。フィルムはまた、加水分解により分解可能で、水溶性ポリマーブレンド、例えば、ポリラクチド及びポリビニルアルコール(MonoSolLLC,Indiana,USAから販売される商品名M8630で知られる)と、グリセロールエチレングリセロール、プロピレングリコール、ソルビトール及びこれらの混合物のような可塑剤などを含むブレンドされた組成物であってもよい。パウチは、水溶性フィルムによって分離された固体洗濯洗浄組成物若しくは構成成分及び/又は液体洗浄組成物若しくは構成成分を含むことができる。液体成分用のコンパートメントは、固体を含むコンパートメントとは、組成が異なり得る:米国特許出願公開第2009/0011970A1号明細書。

0148

洗剤成分は、水溶解性パウチ内のコンパートメントによって又は錠剤の様々な層で、互いに物理的に分離することができる。これにより、成分同士のマイナスの貯蔵相互作用を回避することができる。コンパートメント各々の様々な溶解プロフィールによって、洗浄溶液中の選択した成分の遅延溶解を起こすことも可能である。

0149

単位用量ではない液体又はジェル洗剤は、水性であってよく、典型的に、少なくとも20重量%、及び95%以下の水、例えば、約70%以下の水、約65%以下の水、約55%以下の水、約45%以下の水、約35%以下の水を含有する。限定しないが、アルカノール、アミン、ジオールエーテル及びポリオールなどの他のタイプの液体を、水性液体又はゲルに含有させてもよい。水性液体又はゲル洗浄剤は、0〜30%の有機溶剤を含有し得る。

0150

水性液体又はゲル洗剤は、非水性であってもよい。

0151

方法及び使用
第1の態様において、本発明は、界面活性剤、洗剤ビルダー、及び配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性、好ましくは少なくとも90%の同一性、より好ましくは少なくとも95%の同一性、最も好ましくは100%の同一性を有するDNaseを含む洗剤組成物であって、前記洗剤組成物が、アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又は細菌が付着していた表面からそれらを放出させることができる組成物を提供する。

0152

一実施形態において、洗剤組成物はまた、界面活性剤も含み;任意選択で、洗剤ビルダー又は補助ビルダーも含む。好ましくは、上記表面は、生地表面であり、水性組成物は洗濯洗剤組成物である。生地表面は、綿若しくは合成材料から製造された品目、例えば、スポーツウエア品、Tシャツ、又は使用中ににさらされる別の衣料品などの任意の生地品目の表面であってもよい。生地表面はまた、寝具類寝具リネン又はタオルの表面であってもよい。

0153

一実施形態において、洗剤組成物は、有効量の漂白系を含有しない。

0154

一実施形態において、洗剤組成物は、10〜40℃(好ましくは10〜35℃又は10〜30℃)で洗浄した、湿った洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0155

一実施形態において、洗剤組成物は、10〜40℃(好ましくは10〜35℃又は10〜30℃)で洗浄され、20℃で12時間インキュベートした、湿った洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0156

別の態様において、本発明は、アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又は細菌が付着していた表面からそれらを放出させる方法であって、配列番号1のアミノ酸27〜136又は配列番号2のアミノ酸34〜142として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性、好ましくは少なくとも90%の同一性、より好ましくは少なくとも95%の同一性、最も好ましくは100%の同一性を有するDNaseを含む水性組成物と前記細菌を接触させることを含む方法を提供する。

0157

好ましくは、前記水性組成物は、少なくとも1mg/lのDNaseを含む。

0158

一実施形態において、水性組成物はまた、界面活性剤も含み;任意選択で、洗剤ビルダー又は補助ビルダーも含む。好ましくは、上記表面は、生地表面であり、水性組成物は、洗濯洗剤組成物である。生地表面は、綿若しくは合成材料から製造された品目、例えば、スポーツウエア品、Tシャツ、又は使用中に汗にさらされる別の衣料品などの生地品目の表面であってもよい。生地表面はまた、寝具類、寝具リネン又はタオルの表面であってもよい。

0159

一実施形態において、細菌の付着は、少なくとも50%低減されるか、又は少なくとも50%の細菌が表面から放出される。

0160

一実施形態において、本方法は、10〜40℃(好ましくは10〜35℃又は10〜30℃)で洗浄され、20℃で12時間インキュベートした、湿った洗濯物からの悪臭を低減することができる。

0161

別の態様において、本発明は、水;生地品目;アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌;並びにDNaseを含む(洗濯)組成物を提供する。好ましくは、前記組成物は、前述したように、少なくとも1mg/lのDNaseを含む。生地品目は、綿若しくは合成材料から製造された品目、例えば、スポーツウエア品、Tシャツ、又は使用中に汗にさらされる別の衣料品などであってよい。生地品目はまた、寝具類、寝具リネン又はタオルであってもよい。

0162

本発明はまた、アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又は細菌が付着していた表面からそれらを放出させることを目的とする前記方法及び組成物の使用も提供する。

0163

本発明はまた、10〜40℃(好ましくは10〜35℃若しくは10〜30℃)で洗浄した後、20℃で12時間インキュベートした洗濯物からの悪臭を低減する;又は、通常の使用中に身体への直接接触に暴露し、10〜40℃(好ましくは10〜35℃若しくは10〜30℃)で洗浄した後、通常の使用(好ましくは、少なくとも10時間)中に身体への直接接触に再度暴露した衣類からの悪臭を低減することを目的とする前記方法及び組成物の使用も提供する。

0164

本発明の方法は、5〜70℃、好ましくは10〜60℃、より好ましくは10〜50℃、さらに好ましくは10〜40℃、さらにまた好ましくは10〜35℃、最も好ましくは10〜30℃、とりわけ好ましくは15〜30℃の温度で実施してよい。

0165

本発明の方法は、10分〜120分、好ましくは10分〜90分、より好ましくは10分〜60分、より好ましくは15分〜45分、最も好ましくは15分〜30分の処理時間を使用し得る。

0166

本発明の方法は、pH3〜pH11、好ましくはpH5〜pH10、より好ましくはpH7〜pH9で実施してよい。最も好ましくは、本発明の方法は、DNase+/−1pH単位の最適pH又は温度で実施する。

0167

本発明を以下のパラグラフにまとめて示す:
1.以下を含む洗剤組成物:
a.1種又は複数のアニオン界面活性剤;
b.プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、及びオキシダーゼからなる群から選択される酵素;並びに
c.デオキシリボヌクレアーゼ(DNase)。

0168

2.前記アニオン界面活性剤が、直鎖アルキベンゼンスルホン酸塩(LAS)、LASの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩(BABS)、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩(AOS)、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−2,3−ジイルビス(硫酸塩)、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩及びジスルホン酸塩、アルキル硫酸塩(AS)、例えば、ドデシル硫酸ナトリウム(SDS)、脂肪アルコール硫酸塩(FAS)、第一級アルコール硫酸塩(PAS)、アルコールエーテル硫酸塩(AES若しくはAEOS若しくはFES)、第二級アルカンスルホン塩(SAS)、パラフィンスルホン酸塩(PS)、エステルスルホン酸塩、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、α−スルホ脂肪酸メチルエステル(α−SFMe若しくはSES)、メチルエステルスルホン酸塩(MES)、アルキル−若しくはアルケニルコハク酸、ドデセニル/テトラデセニルコハク酸(DTSA)、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ−コハク酸のジエステル及びモノエステル又は石鹸からなる群から選択される、パラグラフ1に記載の組成物。

0169

3.前記アニオン界面活性剤の量が、1〜40%の範囲、5〜30%の範囲、又は10〜20%の範囲である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0170

4.前記洗剤ビルダー又は補助ビルダーの量が、0〜65%の範囲、40〜65%の範囲又は40〜65%の範囲である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0171

5.前記組成物が、10〜40w/w%の界面活性剤、4〜50w/w%のビルダー及び0〜5w/w%のポリマー、並びに任意選択で充填剤、溶媒及び酵素安定剤を含む、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0172

6.DNaseが、細菌から取得可能である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0173

7.DNaseが、バチルス属(Bacillus)から取得可能である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0174

8.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0175

9.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも85%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0176

10.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも90%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0177

11.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも95%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0178

12.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも97%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0179

13.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも98%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0180

14.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも99%の同一性を有する、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0181

15.洗剤組成物が、アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又はそれが付着していた表面から細菌を放出させることができる、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0182

16.前記表面が、生地表面である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0183

17.前記組成物が、湿った及び/又は乾いた洗濯物からの悪臭を低減することができる、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0184

18.前記組成物が、湿った及び/又は乾いた洗濯物からのE−2−ノネナールを低減することができる、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0185

19.前記組成物が、バー、均質錠剤、2層以上を有する錠剤、1つ又は複数のコンパートメントを有するパウチ、通常若しくはコンパクト粉末、顆粒、ペースト、ジェル、又は通常の液体、コンパクト若しくは濃縮液体である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0186

20.前記組成物が、液体洗剤、粉末洗剤又は顆粒洗剤である、先行するパラグラフのいずれかに記載の組成物。

0187

21.以下を含む生地の洗浄方法:
a.DNase又はパラグラフ1〜20のいずれかに記載の組成物を含む洗浄液に生地を暴露するステップ、
b.少なくとも1回の洗浄サイクルを完了するステップ;及び
c.任意選択で生地をすすぐステップ。

0188

22.前記洗浄液のpHが、7〜10、好ましくは7〜9の範囲、例えば、7.5である、パラグラフ21に記載の方法。

0189

23.前記洗浄液の温度が、5℃〜95℃の範囲、又は10℃〜80℃の範囲、又は10℃〜70℃の範囲、又は10℃〜60℃の範囲、又は10℃〜50℃の範囲、又は15℃〜40℃の範囲、又は20℃〜30℃の範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0190

24.前記洗浄液の温度が、30℃である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0191

25.1回目の洗浄サイクル、並びに任意選択で2回目及び3回目の洗浄サイクル中に、前記生地を洗浄液に暴露する、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0192

26.洗浄液に暴露した後、生地をすすぐ、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0193

27.前記生地のすすぎのために、コンディショナーを使用する、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0194

28.湿った及び/又は乾いた洗濯物生地からの悪臭が低減される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0195

29.湿った及び/又は乾いた洗濯物生地からのE−2−ノネナールの量が低減される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0196

30.前記生地の白色度が維持又は改善される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0197

31.汚れの再付着が低減される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。

0198

32.パラグラフ21〜31のいずれかに記載の方法によって洗浄される生地。

0199

33.洗濯物及び/又は生地から悪臭を低減することを目的とするデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)の使用。

0200

34.通常の使用中に身体への直接接触に暴露し、10〜40℃で洗浄した後、通常の使用中に身体への直接接触に再度暴露した衣類からの悪臭を低減することを目的とする、先行するパラグラフのいずれかに記載のDNaseの使用。

0201

35.生地上に存在するE−2−ノネナールの量を減少させることを目的とするパラグラフ31に記載の使用。

0202

36.生地上に存在するE−2−ノネナールの前記量を、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の80%未満まで減少させる、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0203

37.生地上に存在するE−2−ノネナールの前記量を、洗浄前の生地上に存在するE−2−ノネナールの量の70%未満、60%未満、50%未満、40%未満、30%未満、20%未満、10%未満若しくは5%未満まで減少させるか、又はこの量を減少させる、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0204

38.生地の白色度を維持又は改善することを目的とするDNaseの使用。

0205

39.洗浄サイクル中の汚れの再付着を低減することを目的とするDNaseの使用。

0206

40.DNaseが、細菌から取得可能である、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0207

41.DNaseが、バチルス属(Bacillus)から取得可能である、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0208

42.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0209

43.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも85%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0210

44.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも90%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0211

45.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも95%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0212

46.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも97%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0213

47.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも98%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0214

48.DNaseが、配列番号1のアミノ酸1〜110又は配列番号2のアミノ酸1〜109として示されるアミノ酸配列と、少なくとも99%の同一性を有する、先行する使用パラグラフのいずれかに記載の使用。

0215

さらに、本発明を以下のパラグラフにまとめて示す:
1a.界面活性剤、洗剤ビルダー、並びに配列番号1のアミノ酸27〜136又は配列番号2のアミノ酸34〜142として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性、好ましくは少なくとも90%の同一性、より好ましくは少なくとも95%の同一性、最も好ましくは100%の同一性を有するDNaseを含む洗剤組成物であって;前記洗剤組成物が、アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又はそれが付着していた表面から細菌を放出させることができる組成物。

0216

2a.洗濯洗剤組成物である、パラグラフ1aに記載の組成物であって、前記表面が、生地表面である組成物。

0217

3a.10〜40℃で洗浄した後、20℃で12時間インキュベートした、湿った洗濯物からの悪臭を低減することができる、パラグラフ1a又は2aに記載の組成物。

0218

4a.アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、ステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又は細菌が付着していた表面からそれらを放出させる方法であって、配列番号1のアミノ酸27〜136又は配列番号2のアミノ酸34〜142として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性、好ましくは少なくとも90%の同一性、より好ましくは少なくとも95%の同一性、最も好ましくは100%の同一性を有するDNaseを含む水性組成物と前記細菌を接触させることを含む方法。

0219

5a.前記水性組成物が、界面活性剤も含む、パラグラフ4aに記載の方法。

0220

6a.前記表面が、生地表面であり、前記水性組成物が、洗濯洗剤組成物である、パラグラフ4a又は5aに記載の方法。

0221

7a.前記水性組成物の温度が、10〜40℃である、パラグラフ4a〜6aのいずれかに記載の方法。

0222

8a.10〜40℃で洗浄した後、20℃で12時間インキュベートした、湿った洗濯物からの悪臭を低減する、パラグラフ4a〜7aのいずれかに記載の方法。

0223

9a.前記付着が、少なくとも50%低減するか、又は少なくとも50%の前記細菌が前記表面から放出される、パラグラフ4a〜8aのいずれかに記載の方法。

0224

10a.水;界面活性剤;生地品目又は食器;アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、ステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌;並びに、配列番号1のアミノ酸27〜136又は配列番号2のアミノ酸34〜142として示されるアミノ酸配列と、少なくとも80%の同一性、好ましくは少なくとも90%の同一性、より好ましくは少なくとも95%の同一性、最も好ましくは100%の同一性を有するDNaseを含む水性組成物。

0225

11a.アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)からなる群から選択される細菌の表面への付着を低減するか、又は細菌が付着していた表面からそれらを放出させることを目的とするDNaseの使用。

0226

12a.10〜40℃で洗浄した後、20℃で12時間インキュベートした洗濯物からの悪臭を低減することを目的とするDNaseの使用。

0227

13a.通常の使用中に身体への直接接触に暴露し、10〜40℃で洗浄した後、通常の使用中に身体への直接接触に再度暴露した衣類からの悪臭を低減することを目的とするDNaseの使用。

0228

以下の実施例により、本発明をさらに説明するが、これらの実施例は、本発明の範囲を限定するものとして解釈すべきではない。

0229

緩衝剤及び基質として用いた化学物質は、少なくとも試薬グレードの市販の製品であった。以下の実施例で用いる枯草菌(Bacillus subtilis)DNaseは、配列番号1に示されるアミノ酸配列を有し、バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)DNaseは、配列番号2に示されるアミノ酸配列を有する。

0230

アッセイ
DNase活性の決定
本発明で定義するDNase活性は、Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology(IUBMB)の推奨事項に基づき、EC 3.1.21.−又はEC 3.1.22.−、好ましくはEC 3.1.21.−、最も好ましくはEC 3.1.21.1に記載の酵母活性など、デオキシリボ核酸(DNA)を分解することができるデオキシリボヌクレアーゼ活性である。

0231

DNase活性を決定する複数のアッセイは、市販されているか、又は以下のような文献に公開されている:Tolun及びMyers“A real−time DNase assay(ReDA)based on PicoGreen fluorescence”,Nucleic AcidsResearch(2003),vol.31,no.18,e111;又はSinicropi et al.“Colorimetric determination of DNase I activity with a DNA−methyl green substrate”,Analytical Biochemistry(1994),222(2),pp.351−8。

0232

アッセイII
エレクトロニックノーズを用いた、生地上のE−2−ノネナールの分析
E−2−ノネナールは洗濯物に関する悪臭に寄与するため、生地上の悪臭の存在を試験する一方法は、この化合物を悪臭のマーカとして用いることによるものである。

0233

5cm×5cmの生地スワッチにE−2−ノネナールの溶液を添加し、GC分析用の20mLガラスバイアル中にスワッチを配置し、バイアルキャップをした。40℃で20分のインキュベーション後、Heracles II Electronic nose(Alpha M.O.S.(フランス)製)(2つのFID、カラム1:MXT5及びカラム2:MXT1701を有する二重カラムガスクロマトグラフ)で、密閉バイアルからの5mL頭隙を分析した。

0234

実施例1
DNaseを用いた、洗濯物特有の細菌の付着の低減
洗濯物特有の細菌株の単離
本試験の目的の1つは、15、40及び60℃でそれぞれ洗浄した後、洗濯物における細菌多様性を調べることであった。

0235

本試験は、デンマークの家庭から回収した洗濯物について実施した。各洗浄について、20gの洗濯物品目(ティータオル、タオル、ふきん、よだれかけ、Tシャツの脇の下、Tシャツの首回りソックス)を4:3:2:2:1:1:1の範囲で使用した。洗浄は、15、40及び60℃にて、Laundr−O−Meter(LOM)で実施した。15及び40℃での洗浄の場合は、Ariel Sensitive White & Colorを使用したのに対し、60℃での洗浄では、WFKIEC−A*モデル洗剤を使用した。Ariel Sensitive White & Colorは、5.1gを計量し、水道水を1000mlまで添加した後、5分間撹拌することにより用意した。WFK IEC−A*モデル洗剤(WFK Testgewebe GmbHから市販されている)は、5gを計量し、水道水を1300mlまで添加した後、15分間撹拌することにより用意した。洗浄は、15、40及び60℃でそれぞれ1時間実施した後、15℃で20分のすすぎを2回行った。

0236

15、40及び60℃でそれぞれ洗浄した直後に洗濯物をサンプリングした。ストマッカーバッグ中に1:10希釈を達成するように、20gの洗濯物を、0.5%(w/w)tween80と一緒に0.9%(w/v)NaCl(1.06404;Merck,Damstadt、ドイツ)に添加した。ストマッカー(Stomacher)を用いて、混合物を中程度の速度で2分間均質化した。均質化後、10倍希釈物を0.9%(w/w)NaClで調製した。30℃で5〜7日間好気的にインキュベートしたTryptone Soya Agar(CM0129,Oxoid,Basingstoke,Hampshire,UK)上で計数した。酵母及びカビの増殖を抑制するために、0.2%ソルビン酸(359769、Sigma)及び0.1%シクロヘキシミド(18079;Sigma)を添加した。計数可能なプレートから24の細菌及び真菌コロニーを選択して、TSA上に2回再接種することにより精製した。長期貯蔵のために、20%(w/v)グリセロール(49779;Sigma)を含有するTSB中に、精製した単離菌を−80℃で保存した。

0237

付着を低減するためのDNaseと洗濯物特有菌の接触
8株の洗濯物関連菌(アシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.))を本試験で用いた。選択した株は、非常に不快な悪臭を発生した。

0238

長期貯蔵のために、Tryptone Soya Broth(TSB)(pH7.3)(CM0129,Oxoid Ltd,Basingstoke,UK)中に−80℃で菌株を維持し、これに20%(v/v)グリセロール(Merck,Darmstadt,ドイツ)を添加した。細菌培養物をTryptone Soya Agar(TSA)(pH7.3)上で、30℃で3〜5日間、事前に増殖させた。単一コロニーから、完全なループ(loop−full)を、10mlTSB含有の試験管に移し、振盪しながら(240rpm)30℃で1日インキュベートした。増殖後、細菌細胞を用いて、枯草菌(Bacillus subtilis)DNase(配列番号1)及びバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)DNase(配列番号2)の菌膜抑制及び除去特性を調べた。

0239

菌膜抑制を調べるために、細菌細胞をTSBで1000倍希釈し、0、0.5、1、2、4、8、16、32、64、128及び256ppmのDNaseを添加した。100μlを96ウェルポリスチレンプレート平底)(161093;Nunc,Roskilde、デンマーク)に接種してから、30℃で3日間インキュベートした。インキュベーション後、Spectramax Plus 384リーダ(Molecular Devices,Sunnyvale,CA,USA)を用いて、600nmでの光学密度の測定により、増殖を決定した。付着/菌膜抑制は、0.9%(w/v)NaCl(Merck)で2回洗浄して、非付着細胞を除去することにより測定した。付着を測定するために、200μlの0.1%(w/v)クリスタルバイオレット(C0775;Sigma−Aldrich,St.Louis,MO,USA)を添加し、室温で15分間放置した。ウェルを0.9%(w/v)NaClで2回洗浄した後、結合したクリスタルバイオレットを、200μlの96%(w/v)エタノール(201145;Kemetyl,Koge、デンマーク)の添加により溶離し、595nmでの測定により決定した。

0240

菌膜除去を調べるために、細菌細胞をTSBで100倍希釈し、100μlをマイクロプレートに添加した。細菌細胞を30℃で3日間インキュベートして、表面に付着させ、均質な菌膜を生成させた。マイクロプレートの表面に付着しなかった細胞を穏やかに洗い流し、残った菌膜生成細胞を、洗剤水溶液中のDNase(それぞれ、30及び100ppm)で、30℃にて1時間処理したが、この溶液は、12%LAS、11%AEO Biosoft N25−7(NI)、7%AEOS(SLES)、6%MPG、3%エタノール、3%TEA(トリエタノールアミン)、2.75%ココア石鹸、2.75%ダイズ石鹸、2%グリセロール、2%水酸化ナトリウム、2%クエン酸ナトリウム、1%ギ酸ナトリウム、0.2%DTMPA、0.2%PCA及び40.63%イオン交換水パーセンテージは全て、w/wである)を含有するモデルAを水中に3.33g/l添加することによって調製した。

0241

0242

0243

本試験は、枯草菌(Bacillus subtilis)DNase及びバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)DNaseが、洗濯物に見い出されるアシネトバクター属(Acinetobacter sp.)、アエロミクロビウム属(Aeromicrobium sp.)、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)、ミクロバクテリウム属(Microbacterium sp.)、ミクロコッカス・ルテウス(Micrococcus luteus)、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)、表皮ブドウ球菌(Staphylococcus epidermidis)、及びステノトロホモナス属(Stenotrophomonas sp.)の付着特性を低減することを明らかにしており、これらは、生地が、洗浄された後、再度使用されるとき、悪臭を発生する。

0244

最も重要なことには、付着特性の阻害によって、洗浄工程中の様々な生地品目の間でのこれら細菌の移動が防止され、これによりこれら細菌の発生が制限される。さらに、付着特性の阻害は、洗濯機内部の上記細菌の増殖の危険性も最小化する。洗濯機内部の細菌の増殖は、洗濯機からの悪臭の原因となり得る。さらに、分離された細菌は、洗浄工程中に生地に移動して、後に、洗浄工程後に生地が使用されるとき、生地から悪臭を発生し得る。

0245

実施例2
モデル洗剤及び市販の洗剤におけるバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)DNase(配列番号2)の性能
本実施例では、洗濯物から単離したブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)の1株を使用した。

0246

長期貯蔵のために、Tryptone Soya Broth(TSB)(pH7.3)(CM0129;Oxoid Ltd,Basingstoke,UK)中に−80℃でブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)を維持し、これに20%(v/v)グリセロール(Merck,Darmstadt,ドイツ)を添加した。ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)をTryptone Soya Agar(TSA)(pH7.3)(CM0131;Oxoid Ltd,Basingstoke,UK)上で、30℃にて2〜5日間、事前に増殖させた。単一コロニーから、完全なループ(loop−full)を、10mlのTSBに移し、振盪しながら(240rpm)30℃で1日インキュベートした。増殖後、ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)を遠心分離する(Sigma Laboratory Centrifuge 6K15)(21℃で3000g、7分)ことによりペレット化してから、水で2倍希釈した10mLのTSBに再懸濁させた。分光光度計(POLARstar Omega(BMG Labtech,Ortenberg、ドイツ)を用いて、600nmでの光学密度(OD)を測定した。水で2倍希釈した新鮮なTSBを0.03のOD600nmに接種してから、1.6mLを12ウェルポリスチレン平底マイクロプレート(3512;Corning Incorporated,Corning,NY,USA)の各ウェルに添加し、そこに、滅菌ポリエステルWFK30Aの丸いスワッチ(直径2cm)を配置した。インキュベーション(振盪(100rpm)しながら15℃で24時間)後、スワッチを0.9%(w/v)NaClで2回洗浄した。ブレブンディモナス属(Brevundimonas sp.)を含む5枚の洗浄済スワッチを、50mL試験管中の5枚の滅菌ポリエステルWFK30Aスワッチと混合した後、0.7g/Lの汚れ((Pigmentschmutz,09V,wfk,Krefeld、ドイツ)とバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)DNase(5ppm)とを含有する10mLの洗剤洗浄液を添加した。試験管をStuartローテータ内に30℃で1時間配置した。スワッチを水道水で2回すすいでから、濾紙上で一晩乾燥させた。対照として、バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)DNaseを添加していない洗浄液も並行して調製した。Color Eye(Macbeth Color Eye 7000反射式分光光度計)を用いて、レミッションL値)を測定した。測定は、入射光においてUVなしで実施し、CIELab色空間からL値を抽出した。

0247

様々な洗剤におけるDNaseの強力な洗浄作用を調べるために、様々な地域からのモデル洗剤及び市販の洗剤(液体及び粉末)を選択した。

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